（名校卷）在生物化学反应中，当底物与酶的活性位点形成互补结构时，可催化底物发生变化，如图甲I所示。酶的抑制剂是与酶结合并降低酶活性的分子。竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点，非竞争性抑制剂和酶活性位点以外的其他位点结合，从而抑制酶的活性，如图甲Ⅱ、Ⅲ所示。下列有关叙述正确的是（ C ）

A．当抑制剂与酶结合后，酶的调节作用受抑制

B．当提高底物浓度后，底物分子与酶活性部位结合的几率增加，使抑制剂的作用减弱

C．竞争性抑制剂的化学结构与底物的结构相似，非竞争性抑制剂的分子结构与底物的不相似

D. 酶的基本组成单位是氨基酸或脱氧核糖核苷酸 

分析：A答案调节应该改为催化，D答案脱氧核糖核苷酸改为脱氧核糖核苷酸，B答案只考虑竞争性抑制，很多学生对这种机理不熟悉，下面对这二种机理进行总结。

所谓的抑制作用是指酶的功能基团受到某种物质的影响，而导致酶活力降低或丧失的作用。该物质即称为酶抑制剂。很多药物，毒物和用于化学战争的毒剂都是酶抑制剂。

竞争性抑制作用：抑制剂（I）和底物（S）对游离酶（E）的结合有竞争作用，互相排斥。这种抑制剂称为竞争性抑制剂。已结合S的ES复合体不能再结合I；已结合I的EI复合体也不能再综合S，即不存在IES三联复合体。可用下式表示：

竞争性抑制剂与底物在结构上常有类似之处，可与底物竞争酶的结合位点。

非竞争性抑制作用：底物和抑制剂与游离酶的结合完全互不相关，既不排斥也不促进，底物与游离酶结合后，不影响抑制剂同游离酶的结合；同样，抑制剂与游离酶结合后，也不影响底物与酶的结合。但三联复合体也不再分解生成产物。可用下式表示：