Synuclein最初是作为一种突触前末梢蛋白于1988年由Maroteaux等从电鲟鱼的带电器官中首先分离出来的，基于它主要位于神经突触和细胞核膜上而被称为synuclein。至今，在不同的种系中已发现近200多种与synuclein基因同源的DNA和蛋白质，它们被分为三类：α-synuclein，β-synuclein和γ-synuclein，它们的氨基酸序列高度保守，所有这些蛋白都有一个两性结构域，可以与脂质双层结合。α-synuclein在神经组织中广泛表达，以新皮质、海马、嗅球、纹状体和丘脑含量较高。但引起人们极大兴趣的是α-synuclein与神经系统变性疾病关系的发现。

   1993年Ueda等在人类阿尔茨海默病淀粉样斑块中的非Aβ蛋白成分中分离到一种新的蛋白被命名为NAC，后来证实NAC的前体蛋白NACP就是α-synuclein。由于主要在端脑成熟过程中表达，而认为它参与神经元的可塑性并在记忆和学习中起作用。最近发现α-synuclein基因的突变与家族性帕金森病相关，并发现它在多种神经系统变性疾病的Lewy体和胶质细胞胞浆包涵体中均有高表达。多数学者认为它参与了神经元的变性过程，提示它可能为此类疾病发生的分子桥梁而成为研究的热点。