835食品科学基础之食品化学个人总结影响因素版！！

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孑孓魂

 

一、影响水结合的程度和强度的因素

1 非水成分的本质

2 盐的组成

3 pH值

4 温度。

二、决定各种生物物质的MSI形状和位置的因素

1试样的成分

2试样的物理结构

3试样的预处理

4温度

5等温线绘制方法

三、影响水结合的程度和强度的因素

1 非水成分的本质

2 盐的组成；

3 pH 值

4 温度。

水结合和水合常被用来表示水与包括细胞物质在内的亲水物质缔合的一般倾向。

四、影响Maillard反应的因素

1 结构

A、戊糖>已糖>双糖；半乳糖>甘露糖>葡萄糖>果糖；醛糖>酮糖

B、一般：胺类>氨基酸、肽>蛋白质

C、碱性氨基酸(末端)的氨基易褐变,如赖AA、精AA、组AA。

2 温度：T↑，速度↑，每增加10℃，速度↑3-5倍。30℃以上加快，20℃以下变慢，故低温可防止褐变。

3 氧气：室温下氧能促进褐变，氧促进VC、脂肪氧化褐变。

4 水分：10-15%含水量最易褐变，干燥食品，褐变抑制，如冰淇淋粉的含水量＜3%，不易褐变。

5 pH：pH>3时，pH↑，速度↑，pH=7.8-9.2 ，速度↑pH≤6,速度增加慢。

6 金属：催化Maillard反应，速度↑（Fe³⁺,Fe²⁺）

7 亚硫酸盐：阻止生成薛夫氏碱，Ｎ－葡萄糖基胺

五、影响淀粉糊化的因素

1 糖：高浓度的糖推迟；二糖>单糖。

2 脂类：推迟糊化。

3 盐：低盐浓度对糊化凝胶的形成影响小；含磷酸盐基团的淀粉受盐影响。

4 酸：影响小。

六、影响淀粉老化的因素

1 种类：直链易老化，支链几乎不老化。

2 含水量：30%-60%较容易老化，<10%或大量水不易老化。

3 温度：2—4℃最易老化；>60或<-20不老化。

4 pH：7老化最快；>10或<7不易老化。

七、影响凝胶强度的主要因素

果胶分子的链长与连接区的化学性质

八、影响稠度的因素：

1 ＳＦＩ越大，稠度越大

2 小晶体稠度大于大晶体稠度 ，β'稠度大于β稠度

3 快速冷却，稠度增加

4 在熔点下，放２到３天稠度增加，从熔化开始结束，温差越大，塑性越大。

5 机械作用：降低稠度

6 温度：温度增加，则稠度降低

{稠度是指塑性脂肪的软硬度，脂肪的可塑性，可用稠度衡量。}

九、影响乳浊液稳定性的因素

1 分散相的分散程度

2 界面强度

3 连续相粘度

4 相体积比

5 两相密度差

{乳浊液（乳化液、乳状液）的概念：两种互不相溶的液相，一相以微粒状态分散在另一相中形成的介稳定体系。}

十、影响脂肪氧化速率的因素

1 脂肪酸组成：Ｖ双键多＞Ｖ双键少＞Ｖ双键无，Ｖ共轭＞Ｖ非共轭

2 温度：随之上升，例：起酥油２１～６３℃内,每升高１６℃,速度升高２倍

3 游离脂肪酸与甘油酯：前者大

4 氧浓度：随之上升 ；其后随之下降

5 表面积：成正比 

6 水分活度：先下降，后上升。Ａ_Ｗ＝0.3～0.4，Ｖ小；Ａ_Ｗ＝0.7～0.85  V大

7 光和射线

8 助氧化剂（金属离子）

•一些二价或多价过渡金属离子是油脂氧化酸败的助氧化剂           

•Ａ、可加速氢过氧化物分解成过氧游离基

•Ｂ、直接作用于未氧化物质使之分解成烷基游离基

•Ｃ、促进氧活化成单重态氧和自由基   

•铅>铜>黄铜>锡>锌>铁> 铝>不锈钢>银

9 抗氧化剂

能推迟会自动氧化的物质发生氧化，并能减慢氧化速率的物质，称为抗氧化剂。

十一、影响蛋白质变性的因素

（一）物理因素：温度 紫外线 超声波 高压 冷冻

（二）化学因素：pH 有机溶剂 重金属盐类 脲 胍 表面活性剂

（一）物理因素

1热

热变性影响功能性质

从天然状态至变性状态的转变中点称为熔化温度Tm或变性温度Td

此时天然状态和变性状态蛋白质的浓度比为1

45℃～50℃可发现已变性，55℃左右变性进行的较快

温度越低，蛋白质的稳定性越高

疏水相互作用的影响

氢键、静电和范德华相互作用具有放热的性质。

在高温下去稳定；

在低温下稳定 ；

疏水相互作用是一个吸热的过程。

在高温下稳定；

在低温下去稳定

含有较高比例疏水性氨基酸残基的蛋白质比亲水性较强的蛋白质更稳定

温度～稳定性

一般认为，温度愈低,蛋白质热稳定性愈高

但实际情况并非总是如此

冷诱导变性

2 流体静压和蛋白质变性

蛋白质具有柔性和可压缩性

球状蛋白——内部有一些空穴，可压缩

纤维蛋白——无空穴，对静水压稳定

高度可逆

应用：灭菌；制备蛋白质凝胶；肉嫩化

3 机械处理

  振动、揉捏、打擦产生机械剪切力，导致α螺旋破坏，网状结构改变。激烈搅动时产生变性和沉淀。

揉搓、振动、打擦导致蛋白质变性。

当分子吸附在两相界面时，导致不可逆变性。

高柔性蛋白质比刚性蛋白质较易在气-液界面变性。

剪切速度愈高，蛋白质变性程度愈高。

高温和高剪切力相结合能导致蛋白质不可逆的变性。 

4 辐照

  芳香族氨基酸残基可吸收紫外线 ，使构象发生改变。

  若能量高，能打断二硫键，导致构象变化

  γ和其它射线也能导致构象变化

5 水～热稳定性

水↑，热变性↑，Td↓

水分愈少所需变性温度愈高

干蛋白质粉对热非常稳定

机理

在干燥状态，多肽链段的移动受到限制

水分含量的增加导致蛋白质的肿胀

提高了多肽链的移动性和柔性

稳定性下降，较低的Td值

6 电解质～稳定性

电解质的存在，稳定性降低

高价离子易使蛋白质凝固

例如制造豆腐

豆浆中的球蛋白仅加热是不会凝固的

但在70℃以上添加氯化镁或硫酸钙即可凝固 

（二）化学因素

1、pH

在等电点时比其他pH值对变性作用更加稳定

pH=4～10：比较稳定

中性pH 大多数蛋白质是稳定的。因为大多数蛋白质带负电荷

净静电推斥能量＜其他相互作用的能量

在极端pH值：强烈的分子内斥力导致分子的肿胀和展开

2、有机溶质与蛋白质变性

尿素和盐酸胍（GuHCl）都是常用的Pr变性剂

变性中点4～6 mol/L  尿素 ； GuHCl 3～4 mol/L

完全变性8mol/L  尿素，6 mol/L  GuHCl

机理：促进疏水氨基酸残基在水相中增溶，使Pr多肽链伸展而暴露内部的硫基（-S-S-）的缘故，降低了疏水相互作用

打断了水的氢键结构

使蛋白质分子内部的非极性残基展开

改变水的极性

除去变性剂后，变性可以逆转

尿素诱导要完全可逆有时很困难

3、表面活性剂与蛋白质变性

（SDS）十二烷基磺酸钠CH3(CH2)11SO4a，很容易和Pr结合，使Pr变性，浓度要求很低。

强有力的变性剂

3～ 8mol/L可使大多数球蛋白变性

作用：

疏水区和亲水区的媒介物，打断了疏水相互作用 ，导致蛋白质伸展

烃基链（烷基链）与Pr的非极性基团相互作用带负电的硫酸根留在Pr分子表面，可能与水作用。从而使Pr分子构象发生了很大的变化

与变性蛋白质强烈结合，使它带大量的净负电荷，斥力↑

不可逆 

4、有机溶剂与蛋白质变性

大多数有机溶剂是变性剂

乙醇、丙酮

机制：

有机溶剂影响Pr分子中的静电力，改变水的介电常数，改变静电作用；

非极性侧链在有机溶剂中比在水中更易溶解；

有机溶剂能穿透到疏水区，削弱或打断疏水相互作用；

有机溶剂影响Pr分子氢键形成。

5 金属和盐与蛋白质变性

影响方式：

1.低浓度（离子强度≤0.2mol/L ）

静电中和作用，稳定蛋白质的结构

盐离子通过非特异性的静电作用中和了一部分蛋白质的静电荷，所以稳定了Pr的结构。

2.较高浓度（＞1mol/L）

高浓度的盐总是对蛋白质的结构稳定性产生不利的影响

阴离子的影响强于阳离子，一般顺序为：

 F^-<SO₄^2-<Cl^-<Br^-<I^-<ClO₄^-

氟化物、硫酸盐和氯化物是蛋白质结构的稳定剂

其它阴离子盐是蛋白质结构的去稳定剂

aClO4是强变性剂

离子特异效应

a2SO4和aF这样的盐能促进结构稳定

aClO4是强变性剂

影响方式：

1.低浓度（离子强度≤0.2mol/L ）

静电中和作用，稳定蛋白质的结构

盐离子通过非特异性的静电作用中和了一部分蛋白质的静电荷，所以稳定了Pr的结构。

2.较高浓度（＞1mol/L）

高浓度的盐总是对蛋白质的结构稳定性产生不利的影响

阴离子的影响强于阳离子，一般顺序为：

    F-<SO42-<Cl-<Br-<I-<ClO4-

氟化物、硫酸盐和氯化物是蛋白质结构的稳定剂

其它阴离子盐是蛋白质结构的去稳定剂

aClO4是强变性剂

离子特异效应

a2SO4和aF这样的盐能促进结构稳定

aClO4是强变性剂

影响方式：

1.低浓度（离子强度≤0.2mol/L ）

静电中和作用，稳定蛋白质的结构

盐离子通过非特异性的静电作用中和了一部分蛋白质的静电荷，所以稳定了Pr的结构。

2.较高浓度（＞1mol/L）

高浓度的盐总是对蛋白质的结构稳定性产生不利的影响

阴离子的影响强于阳离子，一般顺序为：

    F^-<SO₄^2-<Cl^-<Br^-<I^-<ClO₄^-

氟化物、硫酸盐和氯化物是蛋白质结构的稳定剂

其它阴离子盐是蛋白质结构的去稳定剂

NaClO₄是强变性剂

离子特异效应

Na₂SO₄和NaF这样的盐能促进结构稳定

NaClO₄是强变性剂

十三、影响水合能力的环境因素

pH、离子强度、盐的种类、温度、蛋白质构象

 1、pH

影响蛋白质分子的解离和带电性

在 pI时，蛋白质荷电量净值为0，蛋白质间的相互作用最低，显示最低的水合作用，溶解度最小 

高于或低于pI，由于净电荷和排斥力的增加，使蛋白质肿胀并结合较多的水

pH 9-10时水合能力较大

2、 盐

低浓度（＜0.2mol/L）

能提高蛋白质结合水的能力

水合盐离子与蛋白质分子上带电基团微弱地结合

称为盐溶效应

高浓度的盐

导致蛋白质的脱水

因为更多的水与盐离子结合称为盐析效应

3、 温度

①、对溶解的影响：

0℃～50℃之间，蛋白质溶解随温度的升高而增加；

>40～50℃时，蛋白质的二、三级结构被破坏，蛋白质变性而聚集，溶解度比天然蛋白质下降，不过结合水的能力下不一定比天然蛋白质低。

②、对结合水量的影响。

温度升高，氢键减少，结合水量下降。

温度升高后，氢键作用和离子基团的水合作用减弱，蛋白质结合水的能力一般随之下降

变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质约高10%。因为蛋白质变性时，随着一些原来埋藏的疏水基团的暴露，表面积与体积之比增加

十四、影响蛋白质乳化作用的因素

（一）内在因子

pH、离子强度、温度、存在的低分子量表面活性剂、糖、油相体积、蛋白质类型和使用的油的熔点

（二）外在因素

制备乳状液的设备类型、能量输入的速度和剪切速度

1.1 溶解度

溶解度对乳化性质很重要

高度不溶性的蛋白质不是良好的乳化剂

100%的溶解度不是绝对必要

一定程度的溶解度可能是必需的

良好的乳化性质所必需的最低溶解度取决于蛋白质的品种 

溶解度↑，乳化能力↑；不溶解，乳化稳定性↑

1.2 pH

在pI具有高溶解度的蛋白质

例如：血清清蛋白、明胶和蛋清蛋白

缺乏净电荷和静电推斥相互作用，有助于在界面达到最高蛋白质载量和促使高粘弹膜的形成

具有最高乳化活力和乳化能力 

大多数食品蛋白质

酪蛋白、商品乳清蛋白、肉蛋白、大豆蛋白

在pI时是微溶和缺乏静电推斥力的，不是良好的乳化剂

在远离pI时可能是有效的乳化剂

1.3疏水性及其他因素

蛋白质的疏水性越强，在界面吸附的蛋白质浓度就越高，界面张力越低，乳状液越稳定

加热使乳化能力下降，降低乳状液的稳定性

添加小分子表面活性剂，降低蛋白质膜的硬度和保留在界面上的作用力，乳化能力↓

2 影响起泡性质的环境因素

2.1、pH

在pI时，若溶解性好

Pro浓度↑，起泡能力强，泡沫稳定性较好

如球蛋白，面筋蛋白，乳清蛋白

在pI时，若溶解度很低

Pro浓度↓，起泡能力差，数量少，但稳定性很高

多数食品蛋白质

在pI以外

起泡能力好，稳定性差

2.2、盐

盐能影响蛋白质的溶解度、粘度、展开和聚集

取决于盐的种类和蛋白质的性质

CaCl₂～大豆蛋白（盐析）—低浓度

促进起泡能力，降低稳定性

aCl₂～乳清蛋白（盐溶）—高浓度

降低起泡能力，降低稳定性

二价阳离子（Ca²⁺、Mg²⁺）

在蛋白质的羧基之间形成桥接

改进起泡性和稳定性

CaCl₂对乳清蛋白起泡性和稳定性的影响

2.3 糖

蔗糖、乳糖和其他糖—降低起泡力，改进稳定性

能增加体相粘度

在界面上较难展开→损害起泡能力

降低了泡沫中薄层液体的排出速度→增强稳定性

加工含糖泡沫型甜食，搅打形成蛋白泡沫后，再加入糖

2.4 脂

磷脂，具有比蛋白质更好的表面活性

以竞争的方式在界面上取代蛋白质

减少了膜的厚度和粘接性

泡沫稳定性下降

一般不含脂类的蛋白质有较好的起泡性

具有表面活性的极性脂类妨碍了蛋白质的吸附，降低起泡性能

2.5 蛋白质浓度

蛋白质浓度增加，稳定性提高

蛋白质浓度的增加提高了粘度，产生了较小的气泡和坚硬的膜

蛋白质浓度在2～8%（w/v）

蛋白质浓度↑，起泡能力↑

蛋白质浓度﹥10%

气泡变小，变硬

2.6 温度

降低温度，疏水作用下降，膨胀率下降

部分热变性可改进起泡性质

影响风味结合的因素

任何影响疏水性的因素或改变蛋白质构象的因素

水：促进与极性化合物的结合

热变性：较高的结合能力

盐溶：降低风味物结合（疏水作用下降）

盐析：提高风味物结合

pH：碱性下变性，促进风味结合

冷冻干燥，降低风味物结合

十五、影响酶活力的因素

内在因素

酶的浓度，底物的浓度

 

环境条件

ØpHØ温度

Ø水分活度

Ø抑制剂

十六、影响维生素生物利用率的因素

Ø⑴膳食的组成：在肠道停留时间、黏度、乳化特性、pH

Ø⑵维生素的形式

Ø特定维生素与膳食组分的相互作用

十七、影响维生素C降解的因素

Ø水溶液在O2、Cu2+下对热不稳定,易分解

在水溶液中极易氧化。