酶的催化机理和专一性的肤浅理解

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酶的专一性诱导契合学说锁和钥匙学说酶-底物复合物教育 |
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他们认为:酶降低活化能的原因是酶参加了反应而形成了酶-底物复合物。这个中间产物不但容易生成,而且容易分解出产物,释放出原来的酶,这样就把原来能阈较高的一步反应变成了能阈较低的两步反应。由于活化能降低,所以活化分子大大增加,反应速度因此迅速提高。
这个理论的关键是认为酶参与了底物的反应,生成了不稳定的中间主产物,因而使反应沿着活化能较低的途径迅速进行。事实上,中间产物理论已经被许多实验所证实,中间产物确实存在。
(1)
1984年Emil Fischer提出锁和钥匙模型。
该模型认为,底物的形状和酶的活性部位被认为是彼此相适合,像钥匙插入锁孔中,认为两种形状是刚性的和固定的,当正确组合在一起时,正好互相补充。
(2)
后来许多化学家发现,许多酶的催化反应并不符合经典的锁和钥匙模型。1958年Daniel E.
Koshland
Jr.
该模型的要点是:当底物与酶的活性部位结合,酶蛋白的几何形状有相当大的改变;催化基团的精确定向对于底物转变成产物是必需的;底物诱导酶蛋白几何形状的改变使得催化基团能精确地定向结合到酶的活性部位上去。
二、酶的专一性
酶的专一性表现在两大方面:
1、立体异构专一性。
一种酶只能对一种立体异构体起催化作用。
2、结构专一性。
(1)绝对专一性:有些酶作用底物只有一个,而不作用于任何其它物质。这种专一性我们称为“绝对专一性”。
(2)相对专一性:有些酶对底物的要求比绝对专一性低,作用对象不只是一种底物,这种专一性又称为“相对专一性”。
相对专一性可分为基团专一性和键专一性。
DNA连接酶的专一性应该属于“键专一性”,在两个断开的DNA片断之间形成磷酸二酯键。
并非所有的酶分子都具有高度专一性。例如,在食品工业中使用的某些蛋白酶虽然选择性地作用于蛋白质,然而对于被水解的肽键都显示相对较低的专一性。当然,也有一些蛋白酶显示较高的专一性,例如胰凝乳蛋白酶优先选择水解含有芳香族氨基酸残基的肽键。