蛋白质的溶解性严重阻碍了许多种类蛋白质分析，尤其是对膜蛋白的研究。而生物膜与生物体的各种功能紧密相关，很多反应都与膜有关，无论是叶绿体，还是线粒体，结合于其膜结构上的膜蛋白都扮演着重要的生化功能。可是，一般蛋白提取试剂对膜蛋白的溶解度较低，要想有效提高蛋白质的溶解度，需要在处理样品时加入离液剂和新去垢剂。

很多蛋白质组学实验都需要对膜蛋白进行较好的溶解，但在这些实验中膜蛋白存在着不少困难，以双向电泳为例，蛋白质必须达到它们的pI，并且在该pI下保持可溶性。在蛋白质接近其pI时，流动性下降，在强烈的电场下进行等电聚焦，此时一般的盐类和离子化合物几乎被排除，由于在此前使用的任何溶剂都不得改变蛋白质原有的pI，因此不能使用强离子去垢剂，如SDS。然而，少于0.03%(m/V)的离子去垢剂还是可以用的。影响蛋白电泳的不仅是蛋白自身，还有其它非蛋白类化合物的影响，当核酸浓度过高时会完全模糊了双向电泳图谱。在一些植物中丰富的酚类物质和叶绿素也可能破坏蛋白质的分离提取。

如上所述，蛋白增溶试剂的选择受IEF的限制，在pH波动范围内样品溶液不能有静电荷产生。尿素作为可行的离液剂长期被使用，加入硫脲的尿素离液剂不仅增加蛋白的溶解性，还可以抑制蛋白酶的活性。在溶解过程中，离液剂的作用是打破样品中各种分子非共价键的相互作用，并使蛋白质展开。虽然离子键不受非离子型离液剂的直接影响，但这些离液剂对水的电容率的影响还是会改变离子键的强度。

不带电荷的去垢剂效率要比离子的低，离子去垢剂使蛋白质-去垢剂复合物通过离子相互排斥，不会聚合在一起。非离子型去垢剂含有不带电荷的亲水极性基团，基本不受溶液中离子成分影响，能够破坏脂质分子间以及脂质分子与膜蛋白间的相互作用，但是不会破坏蛋白质与蛋白质间的相互作用，因而常用于膜蛋白的活性分离和纯化。常用的非离子型去垢剂有Triton X-100等。

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