1、CD25
IL-2的受体分布于活化的T细胞、B细胞、NK细胞表面。
CD25分子是IL-2受体的α链，单独构成低亲和力受体，其不能传导信号，但对形成高亲和力受体有重要意义。IL-2R的另外两条链是β、γ链。三条连构成的三聚体受体具有高亲和力，βγ链构成的中等亲和力受体负责传递IL-2信号。[1]
CD25分子还被认为是调节性T细胞表面特征性标记分子。
2、CD122
IL-2Rβ链：分子量70kDa，故又称p70，在人白细胞分化抗原中编号为CD122。人IL-2Rβ链基因定位于22号染色体。成熟IL-2Rβ链有525个氨基酸，5个N糖基化位点，包括胞膜外区、穿膜区和胞浆区。胞膜外区由214个氨基酸组成，有8个Cys，其结构上有1个红细胞生成素（EPO）受体超家族特征性的结构域，还有1个型纤维粘连蛋白结构域。跨膜区25个氨基酸。胞浆区有286个氨基酸，与EPO受体胞浆区有一定的同源性。IL-2Rβ链本身无酪氨酸激酶区，但胞浆区中有两个结构域：一个是靠近膜端的丝氨酸富含区，在IL-2诱导的增殖信号传递中起重要作用;另一个是与酪氨酸激酶相联的酸性区域。缺乏酸性区域的IL-2Rβ链突变体能传导增殖信号，并诱导转录c-myc,不能介导诱导转录因子Fos的作用;缺乏丝氨酸富含区的IL-2Rβ链突变体不能诱导细胞增殖及c-myc的转录。因此，酪氨酸激酶途径似乎与c-fos
基因的诱导有关，而非激酶依赖的途径与c-myc基因的诱导有关。IL-2Rβ链主要分布于T细胞、大颗粒淋巴细胞(LGL)、B细胞、pre-T细胞。[2]
3、CD132
IL-2Rγ:糖蛋白，含347个氨基酸，分子量64kDa。胞膜结构特征属于红细胞生成素家族成员，胞浆区含86个氨基酸，从288~321位氨基酸序列似乎同源于src同源区2(SH2)，此区能与一些磷酸化蛋白中磷酸化酪氨酸残基相连，参与信号的转导。IL-2Rγ链表达于多种淋巴样细胞表面，如Molt-β、Molt-4、Jurkat、MT-1、MT-2以及EB病毒感染的Raji细胞。[2]
IL-2细胞因子受体亚基，受体结合IL-2/4/7/9/15/21的共同信号链。不与细胞因子本身结合。
4、CD127
CD127是IL-7受体的α链，在T淋巴细胞的发育、T细胞内环境稳态的维持及记忆性T细胞的分化及幸存等方面发挥重要的作用，在整个T淋巴细胞生命周期中仅有两个阶段缺CD127的表达:
DP期T细胞及激活的T细胞。所以OT-1细胞体外活化后，CD127的表达一般很低。IL-7的受体是由α链及γ链构成，γ链广泛表达于淋巴细胞，并且是IL-2、IL-4、IL-9、IL-15和IL-21的通用受体，可以和这些细胞因子结合并发挥相互作用，因此，淋巴细胞对IL-7的特异性应答主要是由CD127的表达进行调控。
CD127在DN 期T淋巴细胞发育过程中的作用。CD127信号对DN期胸腺细胞的幸存和增殖起着必不可少的作用。敲除CD127导致胸腺细胞的数量明显减少，T细胞和B细胞功能严重缺陷。
那么CD127为什么还会被选择性缺失呢? 这是由于CD127表达的DP 细胞与DN细胞竞争IL-7,
引起DN细胞中B细胞淋巴瘤( Bcl)
O2表达水平降低，DN 细胞凋亡增多，DN细胞数量减少。因此, 在DP
细胞中下调CD127对DN细胞在局部维持充足的ILO7供应是必要的。
CD127维持未受到抗原刺激的T细胞库维持中起重要作用。CD127在维持内环境稳态过程中发挥着重要作用，在T细胞缺乏的条件下,
CD127信号可以不依赖TCR刺激T细胞增殖，促进T细胞数量的恢复。
CD127在记忆性T细胞库维持中的作用。高表达CD127的效应细胞注射到小鼠体内，这部分细胞能够转化为长期存活的记忆细胞，再次感染同种抗原后可以快速激活并发挥保护作用。而CD127低表达效应细胞向记忆性T细胞的转化率很低。说明，CD127的表达对记忆性细胞的发育发挥重要作用。
借助CD127 作为记忆性细胞表面标记物, 根据CD127及CD62L的表达将抗原刺激后的CD8+
T细胞分为三种亚型: 中心性记忆性T 细胞(
CD62L+CD127+
)、效应性记忆性T细胞(CD62L-CD127+ )及效应性T细胞(
CD62L-CD127-)，其中CD62L-CD127-细胞不能增殖，CD62L+ CD127+
细胞的增殖能力强于CD62L-CD127+
细胞。[3]
参考资料：
[1]
https://baike.baidu.com/item/CD25/19177452?fr=aladdin.
[2] https://baike.so.com/doc/656966-695375.html.
[3] 孙晨鸣,马海霞,刘光伟,等. CD127与T淋巴细胞[J].
中国生物工程杂志,2007,27(5):113-119.
DOI:10.3969/j.issn.1671-8135.2007.05.022.
CD8T细胞表面蛋白
1、CD25
IL-2的受体分布于活化的T细胞、B细胞、NK细胞表面。
CD25分子是IL-2受体的α链，单独构成低亲和力受体，其不能传导信号，但对形成高亲和力受体有重要意义。IL-2R的另外两条链是β、γ链。三条连构成的三聚体受体具有高亲和力，βγ链构成的中等亲和力受体负责传递IL-2信号。[1]
CD25分子还被认为是调节性T细胞表面特征性标记分子。
2、CD122
IL-2Rβ链：分子量70kDa，故又称p70，在人白细胞分化抗原中编号为CD122。人IL-2Rβ链基因定位于22号染色体。成熟IL-2Rβ链有525个氨基酸，5个N糖基化位点，包括胞膜外区、穿膜区和胞浆区。胞膜外区由214个氨基酸组成，有8个Cys，其结构上有1个红细胞生成素（EPO）受体超家族特征性的结构域，还有1个型纤维粘连蛋白结构域。跨膜区25个氨基酸。胞浆区有286个氨基酸，与EPO受体胞浆区有一定的同源性。IL-2Rβ链本身无酪氨酸激酶区，但胞浆区中有两个结构域：一个是靠近膜端的丝氨酸富含区，在IL-2诱导的增殖信号传递中起重要作用;另一个是与酪氨酸激酶相联的酸性区域。缺乏酸性区域的IL-2Rβ链突变体能传导增殖信号，并诱导转录c-myc,不能介导诱导转录因子Fos的作用;缺乏丝氨酸富含区的IL-2Rβ链突变体不能诱导细胞增殖及c-myc的转录。因此，酪氨酸激酶途径似乎与c-fos 基因的诱导有关，而非激酶依赖的途径与c-myc基因的诱导有关。IL-2Rβ链主要分布于T细胞、大颗粒淋巴细胞(LGL)、B细胞、pre-T细胞。[2]
3、CD132
IL-2Rγ:糖蛋白，含347个氨基酸，分子量64kDa。胞膜结构特征属于红细胞生成素家族成员，胞浆区含86个氨基酸，从288~321位氨基酸序列似乎同源于src同源区2(SH2)，此区能与一些磷酸化蛋白中磷酸化酪氨酸残基相连，参与信号的转导。IL-2Rγ链表达于多种淋巴样细胞表面，如Molt-β、Molt-4、Jurkat、MT-1、MT-2以及EB病毒感染的Raji细胞。[2]
IL-2细胞因子受体亚基，受体结合IL-2/4/7/9/15/21的共同信号链。不与细胞因子本身结合。
4、CD127
CD127是IL-7受体的α链，在T淋巴细胞的发育、T细胞内环境稳态的维持及记忆性T细胞的分化及幸存等方面发挥重要的作用，在整个T淋巴细胞生命周期中仅有两个阶段缺CD127的表达: DP期T细胞及激活的T细胞。所以OT-1细胞体外活化后，CD127的表达一般很低。IL-7的受体是由α链及γ链构成，γ链广泛表达于淋巴细胞，并且是IL-2、IL-4、IL-9、IL-15和IL-21的通用受体，可以和这些细胞因子结合并发挥相互作用，因此，淋巴细胞对IL-7的特异性应答主要是由CD127的表达进行调控。
CD127在DN 期T淋巴细胞发育过程中的作用。CD127信号对DN期胸腺细胞的幸存和增殖起着必不可少的作用。敲除CD127导致胸腺细胞的数量明显减少，T细胞和B细胞功能严重缺陷。
那么CD127为什么还会被选择性缺失呢? 这是由于CD127表达的DP 细胞与DN细胞竞争IL-7, 引起DN细胞中B细胞淋巴瘤( Bcl) O2表达水平降低，DN 细胞凋亡增多，DN细胞数量减少。因此, 在DP 细胞中下调CD127对DN细胞在局部维持充足的ILO7供应是必要的。
CD127维持未受到抗原刺激的T细胞库维持中起重要作用。CD127在维持内环境稳态过程中发挥着重要作用，在T细胞缺乏的条件下, CD127信号可以不依赖TCR刺激T细胞增殖，促进T细胞数量的恢复。
CD127在记忆性T细胞库维持中的作用。高表达CD127的效应细胞注射到小鼠体内，这部分细胞能够转化为长期存活的记忆细胞，再次感染同种抗原后可以快速激活并发挥保护作用。而CD127低表达效应细胞向记忆性T细胞的转化率很低。说明，CD127的表达对记忆性细胞的发育发挥重要作用。
借助CD127 作为记忆性细胞表面标记物, 根据CD127及CD62L的表达将抗原刺激后的CD8+ T细胞分为三种亚型: 中心性记忆性T 细胞( CD62L+CD127+ )、效应性记忆性T细胞(CD62L-CD127+ )及效应性T细胞( CD62L-CD127-)，其中CD62L-CD127-细胞不能增殖，CD62L+ CD127+ 细胞的增殖能力强于CD62L-CD127+ 细胞。[3]
参考资料：
[1] https://baike.baidu.com/item/CD25/19177452?fr=aladdin.
[2] https://baike.so.com/doc/656966-695375.html.
[3] 孙晨鸣,马海霞,刘光伟,等. CD127与T淋巴细胞[J]. 中国生物工程杂志,2007,27(5):113-119. DOI:10.3969/j.issn.1671-8135.2007.05.022.