加载中…3种确定蛋白质结构的方法
(2017-03-13 23:07:44)| 分类： 生物信息学 |
在结构生物学中，主要由3种确定蛋白质结构的方法
1.实验方法：
--X-射线晶体衍射法
--核磁共振
--冷冻电子显微镜
2.同源建模法
通过将目标蛋白与一个或几个已知结构的同源蛋白质进行比较
从而预测其结构
3.从头预测法：对于没有已知同源蛋白质结构可用的蛋白，采取通过物理
学原理来预测结构
射线衍射法是测定蛋白质结构最精确的方法，目前80％已知的结构
是通过这种技术测定的
蛋白质溶液样品必须有足够高的浓度和纯度，并在合适条件下形成晶体
X-射线的波长为0.05~0.15nm，适合测量原子间距离，蛋白晶体将X光衍射
到探测装置，晶体结构可以通过衍射图推导得到
核磁共振： Nuclear magnetic resonance， NMR。
将蛋白质溶液至于磁场中通过测量溶液中蛋白质指定原子共振之间的扰动来测定
核间距离，从中推测蛋白结构.
测量的是原子核的相互作用，测定产生的时原子核间距离的数据集
不需要复杂的蛋白质结晶过程，但是蛋白质必须在接近于晶格中蛋白浓度的情况
下可溶，适用于分子量小于50kDa的蛋白质.
同源建模： homology modeling
目标是通过和一个结构已知的同源蛋白质进行序列比较和结构分析，为未知蛋白产
生一个合理的近似结构。
原理：如果两个蛋白质之间存在高度的顺序相似性（ >40？），它们
总体上的折叠方式往往是相似的。当序列一致性低于40％，结构可能有
显著地差异
当存在多条对位排列的顺序时，就可以得到更高分辨率的模型
主要步骤：
--利用BLAST搜索同源蛋白的序列和结构
--根据搜索结果制定的折叠类型并选择模板
--将目标与模板的序列中相应位置对齐
--建立结构模型
--评估模型
当两个序列相似度超过50％，模型质量非常好；低30％，模型的错误会急剧上升
1.实验方法：
--X-射线晶体衍射法
--核磁共振
--冷冻电子显微镜
2.同源建模法
通过将目标蛋白与一个或几个已知结构的同源蛋白质进行比较
从而预测其结构
3.从头预测法：对于没有已知同源蛋白质结构可用的蛋白，采取通过物理
学原理来预测结构
射线衍射法是测定蛋白质结构最精确的方法，目前80％已知的结构
是通过这种技术测定的
蛋白质溶液样品必须有足够高的浓度和纯度，并在合适条件下形成晶体
X-射线的波长为0.05~0.15nm，适合测量原子间距离，蛋白晶体将X光衍射
到探测装置，晶体结构可以通过衍射图推导得到
核磁共振： Nuclear magnetic resonance， NMR。
将蛋白质溶液至于磁场中通过测量溶液中蛋白质指定原子共振之间的扰动来测定
核间距离，从中推测蛋白结构.
测量的是原子核的相互作用，测定产生的时原子核间距离的数据集
不需要复杂的蛋白质结晶过程，但是蛋白质必须在接近于晶格中蛋白浓度的情况
下可溶，适用于分子量小于50kDa的蛋白质.
同源建模： homology modeling
目标是通过和一个结构已知的同源蛋白质进行序列比较和结构分析，为未知蛋白产
生一个合理的近似结构。
原理：如果两个蛋白质之间存在高度的顺序相似性（ >40？），它们
总体上的折叠方式往往是相似的。当序列一致性低于40％，结构可能有
显著地差异
当存在多条对位排列的顺序时，就可以得到更高分辨率的模型
主要步骤：
--利用BLAST搜索同源蛋白的序列和结构
--根据搜索结果制定的折叠类型并选择模板
--将目标与模板的序列中相应位置对齐
--建立结构模型
--评估模型
当两个序列相似度超过50％，模型质量非常好；低30％，模型的错误会急剧上升
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