一. 微丝的形态和组成

1. 微丝的形态与分布

微丝比微管细，更具有弹性，比通常微管短。细胞中微丝的数量比微管多，全部微丝加起来，其总长度大约是微管的30倍。微丝在细胞中通常成束存在，这种成束的微丝比单个的肌动蛋白纤维的强度大的多。

微丝首先发现于肌细胞中，在横纹肌和心肌细胞中肌动蛋白成束排列组成肌原纤维，具有收缩功能。微丝也广泛存在于非肌细胞中。在细胞周期的不同阶段或细胞流动时，它们的形态，分布可以发生变化。因此，非肌细胞的微丝同胞质微管一样，在多数情况下是一种动态结构，以不同的结构形式来适应细胞活动的需要。

2. 微丝的结构单位：激动蛋白

肌动蛋白以两种形式存在，即单体和多聚体。单体的肌动蛋白是由一条多肽链构成的球形分子，又称球状肌动蛋白（G-激动蛋白）。肌动蛋白的多聚体形成肌动蛋白丝，称为纤维状肌动蛋白（F-肌动蛋白）

肌动蛋白是一种中等大小的蛋白质，由375个氨基酸残基组成，并且是由一个大的、高度保守的基因编码。单体肌动蛋白分子的分子质量为43kDa，其上有3个结合位点。1个是ATP结合位点，另两个都是与肌动蛋白结合的结合蛋白结合位点。

二、 微丝装配的动力学

1.ATP在装配中的作用

F- 肌动蛋白是由G-肌动蛋白装配而成，在装配中ATP具有重要作用。球形的肌动蛋白是由两个裂片构成，像是两扇门，中间有一个裂，裂和裂片是肌动蛋白的ATPase的活性部位，能够结合ATP和Mg²⁺。G-肌动蛋白的两个裂片具有弹性，能够开合。肌动蛋白通常有四种存在状态：ATP-G-肌动蛋白、ADP-G-肌动蛋白、ATP-F-肌动蛋白、ADP-F-肌动蛋白两种形式存在。当ATP或ADP与G-肌动蛋白结合之后，会发生构型的改变。如果没有ADP或ATP与肌动蛋白结合，则很快变性。

2.肌动蛋白丝装配

第一个过程是成核，G-肌动蛋白慢慢聚合形成短的，不稳定的寡聚体，该过程较慢。一旦寡聚体达到某一种长度（约3-4个亚基），它就可以作为“种子”，或者“核”，进入第二个过程：快速延长阶段。在延长阶段，G-肌动蛋白单体快速地从短纤维的两端添加上去。生长可被已形成的F-肌动蛋白的自发或突然断裂作用所加强，因为断裂的短-F-肌动蛋白丝的末端可以作为新的核进行延长反应。可以在反应体系中添加小的F-肌动蛋白丝缩短成核期，或绕过成核作用。随着F-激动蛋白的不断生长，游离的G-肌动蛋白的装配第三个阶段 ：稳定期。之所以称为稳定期，是因为在这个时期，G-肌动蛋白同F-肌动蛋白丝末端上的亚基进行交换，但不改变F-肌动蛋白丝的量。单体的这种平衡浓度即为临界浓度（C_c）。在正常的体外条件下，C_c是0.1μmol/L。高于该值，G-肌动蛋白倾向于聚合，低于该值，F-激动蛋白将会解聚。

肌动蛋白的聚合过程伴随着ATP水解。在聚合过程中，G-肌动蛋白先要结合ATP，然后ATP-G-肌动蛋白单体再结合到F-肌动蛋白的两端，加到F-肌动蛋白上。一旦ATP-G-肌动蛋白单体结合到F-肌动蛋白丝上，同肌动蛋白结合的ATP就会慢慢降解成ADP，并释放出P_i。由于ATP的水解，装配成的大多数纤维都是由ADP-F-肌动蛋白构成的，但是在纤维的一端是ATP-F-肌动蛋白。虽然结合的ATP常被水解成ADP，但是对于F-肌动蛋白的装配来说，ATP的水解不是必要的过程，因为含有ADP或不能水解的ATP类似物的G-肌动蛋白装配后都是稳定的。

在激动蛋白丝的装配过程中，除了受G-肌动蛋白临界浓度的影响，还受一些离子浓度的影响。如向G-肌动蛋白溶液中添加Mg²⁺、K⁺、Na⁺,可诱导G-肌动蛋白聚合成F-肌动蛋白。该过程是可逆的，当这些离子的浓度较低时，F-肌动蛋白趋于去聚合，而在Mg²⁺和高浓度K⁺或Na⁺的溶液诱导下，G-肌动蛋白则装配成纤维状肌动蛋白。

3. 微丝的动态性质

同微管一样，F-肌动蛋白也有结构上和功能上的极性。由于构成F-肌动蛋白的所有亚基都是从同一个方向加到多聚体上，所以F-肌动蛋白丝具有方向性，结合ATP裂的一端为（-）端，另一端为（+）端。而且，两端的生长速度，（+）端生长速度快、（-）端生长速度慢。

G- 肌动蛋白功能上的极性是指行使功能时具有方向性，如以微丝作为运输轨道的发动机蛋白与微丝的结合则是按方向识别的。

踏车：在微丝装配时，若G-肌动蛋白分子添加到F-肌动蛋白丝上的速度正好等于G-肌动蛋白分子从F-肌动蛋白上失去的速率时，微丝净长度没变，这种过程称为肌动蛋白的踏车。肌动蛋白踏车是由G-肌动蛋白单体的临界浓度决定的，当G-肌动蛋白的临界浓度处于正端和负端G-肌动蛋白浓度之间时，就会出现踏车。

微丝动态平衡：在体内，有些微丝是永久性结构，如及细胞中的细丝及上皮细胞微绒毛中的轴心微丝等。有些微丝是暂时性结构，如胞质分裂环中的微丝。

4. 影响肌动蛋白单体-多聚体平衡的毒素

细胞松弛素B 它是真菌分泌的生物碱。细胞松弛素B及其衍生物在细胞内同微丝的正端结合，并引起F-肌动蛋白解聚，阻断亚基的进一步聚合。当将细胞松弛素加入到活细胞后，肌动蛋白纤维骨架消失，使动物细胞的各种活动瘫痪，包括细胞的移动、吞噬作用、胞质分裂等。

鬼笔环肽 一种毒性菇类中分离的剧毒生物碱，它同细胞松弛素的作用相反，它只与聚合的微丝结合，而不与肌动蛋白单体分子结合。它同聚合的微丝集合后，抑制了微丝的解体，因而破坏了微丝的觉和解聚的动态平衡。

三． 微丝结合蛋白

1. 微丝集合蛋白种类

2. 微丝结合蛋白的功能

单体隔离蛋白 抑制蛋白和胸腺嘧素能够单体G-肌动蛋白结合，并且抑制它们它们的聚合，将具有这种作用的蛋白质称为肌动蛋白单体隔离蛋白，这类蛋白质在非肌细胞中负责维持高浓度的单体激动蛋白。

交联蛋白 这类蛋白质的主要功能是改变细胞内肌动蛋白丝的三维结构。每一种结合蛋白都有两个或两个以上同肌动蛋白结合的位点，这样，能够使两个或多个肌动蛋白丝产生交联，使细胞内的肌动蛋白丝形成网络结构。有些交联蛋白是杆状的，能够弯曲，由这种交联蛋白形成的网络结构具有相当的弹性，因而能够抵抗机械压力。有些交联蛋白是球状的，能够促使肌动蛋白成束排列。

纤维切割蛋白 这类蛋白质能够同已经存在的肌动蛋白丝结合并将它一分为二。由于这种蛋白质能够作为生长点，促进肌动蛋白丝的装配。隔断蛋白可作为加帽蛋白封住肌动蛋白丝的末端。

肌动肌动蛋白丝去聚合蛋白 这类蛋白质主要存在于肌动蛋白丝骨架快速变化的部位，它们同肌动蛋白丝结合，并引起肌动蛋白丝的快速去聚合形成G-肌动蛋白单体。

膜结合蛋白 是非及细胞质膜下方产生收缩的机器。在剧烈活动时，由于收缩蛋白作用于质膜产生的力引起质膜向内或向外移动。这种运动由肌动蛋白丝直接或间接与质膜相结合后形成的。直接的方式有同膜整合蛋白的结合，间接的方式有同外周蛋白的结合。

3. 肌球蛋白：肌动蛋白纤维的分子发动机

肌球蛋白是一种分子发动机，微丝是肌球蛋白运行的轨道。肌球蛋白也是ATPaee，通过ATP水解导致构型的变化从而在肌动蛋白丝上移动。这种ATPase同微管分子发动机一样，能够将化学能转变成机械能，所以又被称为机械化学酶。

肌球蛋白的结构

所有的肌球蛋白都是由一个重链和几个轻链组成，并且成3个结构和功能不同的结构域：头部结构域是最保守的结构域，它含有与肌动蛋白、ATP结合的位点，负责生产力。与头部相邻的结构域是α螺旋颈区,它通过同钙调素或类似钙调素的调节轻链亚基的结合来调节头部的活性。尾部结构域含有决定尾部是同膜结合还是同其他的尾部结合位点，因此它决定是产生肌球蛋白二聚体还产生肌球蛋白纤维。

肌球蛋白的功能

肌球蛋白为肌肉收缩和胞质分裂提供力，而肌球蛋白和则涉及细胞骨架与膜之间的相互作用，如膜泡运输。

所有肌球蛋白的头部都能在肌动蛋白上行使力的作用，但是对于不同种类的肌球蛋白的特殊功能则是由它们的尾部来决定。

与肌球蛋白的膜结合活性相反，两个肌球蛋白能够通过杆状尾部聚合在一起，形成寡聚的肌球蛋白纤维，这种纤维具有双极性，头部位于两端，中间有一个裸露的带，这种结构参与肌收缩。

实际上，肌球蛋白是一种特别的酶，一种能够同运动偶联起来的ATPase。肌球蛋白ATPase的活性有一个特性就是受肌动蛋白激活。在没有肌动蛋白时，溶液中的肌球蛋白也能够将ATP水解成ADP和P_i，但是速度很慢，每小时只能水解4个ATP。然而在肌动蛋白和肌球蛋白复合体中，肌球蛋白ATPase的活性在受到刺激时，可高大每秒钟水解20个ATP，先决条件就是肌球蛋白的头必须同肌动蛋白结合。

肌动蛋白的运动机制

所有肌球蛋白的头都能在肌动蛋白纤维上行走，尽管它们的尾部结合点是不同的，这就说明，所有肌动蛋白运动的机制是相同的。目前较为公认的是滑动模型，认为单个ATP分子的水解同肌球蛋白运动的一次循环相偶联。该模型的核心是肌球蛋白的头部随着ATP的结合水解不断产生构型的变化，从而引起在微丝上的移动。没循环包含4个基本步骤。

第一步，肌球蛋白的头是同肌动蛋白结合在一起的，其ATP结合位点闲置，留下一个空隙，此时一个ATP分子同头部闲置的ATP结合位点结合，由于ATP的结合。使肌球蛋白头部构型发生变化，导致肌球蛋白的头部同肌动蛋白脱离。

第二步，肌球蛋白的头同肌动蛋白脱离之后，ATP被水解产生ADP和P_i，引起肌球蛋白的头部弯曲，这种新构型下，肌球蛋白的头部同肌动蛋白纤维的另一个亚基结合。

第三步，当肌球蛋白头部与肌动蛋白新亚基想结婚后，释放出P_i，由于P_i的释放使肌球蛋白的头部发生变化，并产生滑动的力。

第四部， ADP从肌球蛋白的结合位点释放出来，肌球蛋白的头部构型恢复到原始状态，循环结束。

三、 肌细胞：特化的肌收缩功能

1. 骨骼肌细胞的基本结构

骨骼肌，是由一束肌细胞，或称为肌纤维所组成。每个肌纤维被一层细胞质膜包被，这种细胞膜称作肌膜。扁平的细胞核位于肌膜下方，并沿细胞的长度多点分布。在肌细胞的细胞质中有成束的肌原纤维。在光学显微镜下，肌源纤维的直径为1-2μm，与肌长轴相平行，有明暗相间带。明带称为I带，宽0.8μm；暗带称为A带，宽1.5μm。

图：肌细胞的结构

2.  原肌纤维的结构

肌源纤维是由两种类型的长纤维构成，一种是细肌丝，直径为0.6nm；另一种是粗肌丝，直径为15nm。明带只含有细肌丝，所以比较亮，而暗带之所以暗，是因为有粗肌丝和细肌丝的重叠。粗肌丝的长度占据着整个A带，而细肌丝没有伸展到A带的中央区，所以A带中央区比较明亮，该带叫H带，H带中线叫M线。

粗肌丝 肌球蛋白是粗肌丝的主要结构成分。由于构成粗肌丝的肌球蛋白是首尾排列的，所以粗肌丝是双极性的。头部露在外部，成为与细肌丝接触的桥，头部激活后有ATP酶的活性，引起肌收缩。

细肌丝 肌节中的I带是细肌丝，在同一个I带中的所有细肌丝的长度都相等，但是不同的及细胞中可能不相同。生化分析表明细肌丝由三种蛋白质组成，主要成分是肌动蛋白，它约占肌原纤维总蛋白的25%。所有细肌丝的极性相同，一端与Z线相连，另一端靠近肌节中心，（+）端靠近Z线。另两种蛋白是原肌球蛋白和肌钙蛋白。

细肌丝的两端分别与两个不同的肌动蛋白加帽蛋白结合，一个是CapZ蛋白，另一个是原肌球蛋白调节蛋白。

Z线 是纤维网状结构，它们的主要功能是锚定肌动蛋白纤丝的（+）端。

 

原肌球蛋白（Tm）是细肌丝中肌动蛋白的结合蛋白。它的分子质量为2×35KDa，长为41nm，由两条平行的多肽链组成α螺旋构型，每条原肌球蛋白首尾相接，正好位于双螺旋的沟中。每一条Tm含有7个肌动蛋白结合位点，因此可同肌动蛋白细肌丝中7个激动蛋白亚基结合。

肌钙蛋白（Tn） 是由3个多肽，即肌钙蛋白T（Tn-T）、肌钙蛋白I（Tn-I）、肌钙蛋白C（Tn-C）组成的复合物，粉质量约80kDa。Tn-T是一种长形的纤维状分子，长度大约是原肌球蛋白的1/3，Tn-I和Tn-C都是球形分子。Tn-I能够同肌动蛋白以及Tn-T结合，它同肌动蛋白的结合抑制了肌球蛋白与肌动蛋白的结合。Tn-C是肌钙蛋白的Ca²⁺结合亚基，在序列上同钙调节蛋白以及肌球蛋白的轻链相类似，Tn-C控制着原肌球蛋白在肌动蛋白纤维表面的位置。在细肌丝上大约每隔40nm就结合一个肌钙蛋白。

肌联蛋白 是骨骼肌纤维中的三类丰富蛋白质，是巨型分子，分子质量为2700kDa,长度为1μm,约占肌节的一半。肌联蛋白源自M线，并沿肌球蛋白纤维伸展，通过肌节的A带，最后到达Z线。肌联蛋白是高度弹性的分子，因此在肌收缩和舒张时保持汲取蛋白纤维位于肌节的中心。

伴肌动蛋白是存在于肌节中的另一种大的蛋白质，分子质量为700kDa.伴肌动蛋白形成长的非弹性纤维，具有多个重复的肌动蛋白结合结构域，并且从Z线开始，沿细肌丝向中心区伸展。

3. 肌收缩的滑动丝模型及分子基础

在肌收缩过程中，肌节几乎缩短了50%，但是肌节的A带的长度并没有发生变化。肌节的所缩短伴随着I带的缩短，在整个收缩的肌节纤维中，I带几乎消失了。

肌节的缩短并不是因纤丝的缩短而引起，而是由纤维互相滑动所致。细肌丝向肌节中央滑动，肌丝滑进A带之中导致重叠部分增加，使得I带和H带的宽度缩小，其结果使缩短了肌节，减少了肌纤维的长度，这就是肌收缩的滑动丝模型。

按照肌球蛋白II的工作原理，粗肌丝同细肌丝之间的滑动必然要涉及粗肌丝总肌球蛋白II的头部同肌动蛋白肌丝接触，产生细肌丝与粗肌丝之间的交联桥，才能产生滑动。纤丝滑动模型提出之后，科学家的注意力很快转移到肌球蛋白，并研究肌球蛋白的头是如何为肌纤维中产生力的成分起作用。很快发现在收缩时，每个肌球蛋白的头都向外伸出，并与细肌丝紧紧地结合，形成细肌丝与粗肌丝间的交联桥。每一条肌球蛋白丝的头能够同周围6条肌动蛋白纤维丝相互作用。一旦同细肌丝结合，肌球蛋白的头部就会快速向中心部位弯曲。使细肌丝沿粗肌丝向肌节中央移动5-15nm。

肌球蛋白与肌动蛋白之间滑动原理：ATP水解释放出的能量诱导肌球蛋白头部构型发生少许变化，然后通过旋转使肌球蛋白α螺旋的颈部伸展。肌球蛋白的颈部作为强度极高的升降臂，引起肌动蛋白纤维快速的远距离滑动。而结合在颈部的两条轻链则对升降臂起加固作用。

 

4. Ca²⁺在肌收缩中的作用

Ca²⁺对肌收缩的调解作用

肌节中的粗肌丝和细肌丝之间不可能形成交联桥，因为肌动蛋白上同急求蛋白头部结合位点被原肌球蛋白封闭了。只有解除原肌球蛋白对肌动蛋白纤维的抑制，才有可能形成交联桥。

细胞中Ca²⁺浓度能够调解原肌球蛋白对肌动蛋白的抑制作用，因为高浓度的Ca²⁺能够同肌钙蛋白的Tn-C亚基结合，改变原肌球蛋白同肌动蛋白结合的位置，解除原肌球蛋白对肌动蛋白的抑制 ，露出与肌球蛋白头部结合的位点。

Ca²⁺浓度调节：肌收缩与神经兴奋相偶联

肌收缩也是由胞质溶胶中Ca²⁺浓度升高所引起。在正常情况下，Ca²⁺在胞质溶胶中的浓度很低，在0.1μmol/L以下。非肌细胞靠细胞质膜中的Ca²⁺-ATPase维持胞质溶胶中Ca²⁺低浓度，它可将胞质溶胶中的Ca²⁺泵到细胞外。而肌细胞维持中低Ca²⁺浓度则依靠肌质网（SR）中的Ca²⁺-ATPase的作用，它将胞质溶胶中的Ca²⁺不断输入肌质网中。胞质网是肌细胞中的管状网络结构，它是及细胞中的Ca²⁺库。

在骨骼肌细胞中，Ca²⁺浓度的变化受运动神经信号调解。肌收缩受神经控制，这种控制使通过细胞内信号Ca²⁺来传递的。当神经冲动冲动到达骨骼肌细胞时，引起细胞质膜电位的变化。骨骼肌细胞能够将这种电信号很快转别成胞质溶胶中的化学信号，即提高胞质溶胶中的Ca²⁺浓度，由Ca²⁺启动肌肉收缩。这条信号途径的一个结构上的特点就是要通过细胞质膜向胞质溶胶内陷所形成的横小管（T管），向T管的末端靠近肌质网。这样，神经信号最后是通过T管传到肌质网。

由此推测，神经信号的电信号传递是以膜电位的形式沿着神经细胞传递的，这种膜电位较动作电位。当动作电位到达神经细胞末梢时，它触发神经递质扩散，穿过轴突，并同相邻靶细胞的质膜结合，使细胞质膜去极化，最后信号通过与肌质网相邻的T管继发肌质网向胞质溶胶释放储存的Ca²⁺，从而使胞质溶胶中的Ca²⁺浓度快速升高，使电信号变成化学信号。

释放出来的Ca²⁺同肌钙蛋白结合，接触原肌球蛋白对肌动蛋白的抑制，使粗肌丝肌球蛋白的头部得以同肌动蛋白接触，形成交联桥。然后再由ATP同肌球蛋白头部的ATP结合位点结合，并通过ATP的水解提供能力以及球蛋白头部构型变化，引起粗肌丝与细肌丝间的滑动，产生肌的收缩。

肌纤维三维结构图

四、 肌动蛋白和肌球蛋白在非肌细胞中的作用

1. 黏着斑和微绒毛中的束状肌动蛋白纤维

在黏着斑的细胞质膜的下方有肌动蛋白成束排列，这种结构叫应力纤维。

应力纤维又叫张力纤维，是真核生物中广泛存在的一种较为稳定的束状纤维结构，与郭哥家中肌原纤维非常相像。应力纤维由大量平行排列的肌动蛋白组成，此外还含有其他在肌细胞鉴定过的蛋白质，包括肌球蛋白II、原肌球蛋白、α辅肌动蛋白和细丝蛋白，这些蛋白质在肌动蛋白纤维上呈非连续排列，但肌动蛋白纤维是连续的，并成双向定向。

应力纤维具有收缩功能，它在细胞的形态发生、细胞分化和组织形成中具有重要的作用。由整联蛋白介导的细胞外基质同细胞内的连接也是通过应力纤维。

微绒毛 是一些动物细胞表面的指状突起，每一微绒毛由一束纤维状激动蛋白稳定，其中含有绒毛蛋白和绿毛蛋白，不含肌球蛋白II、原肌球蛋白和α辅基蛋白，因而无收缩作用。

2. 细胞内运输作用

微丝同微管一样，在细胞内可以作为分子发动机进行物质运输的轨道，例如小泡的运输，可通过肌球蛋白I同微丝结合，将小泡沿微丝的结构（-）端向（+）端移动。另外，肌球蛋白I的尾部同质膜结合，利用其头部可将微丝从一个部位运向另一个部位。

3. 胞质环流

胞质环流，在植物细胞中，细胞质的流动是围绕中央液泡进行的环形流动模式，这种环流称为胞质环流。在胞质环流中，细胞周质区的细胞质是相当稳定的不流动的，只是靠内层部分的胞质溶胶在流动。在流动和不流动的细胞质层面有大量的微丝平衡排列，同叶绿体锚定在一起。胞质环流是由肌动蛋白和肌球蛋白的相互作用引起的。在胞质环流中，肌动蛋白的排列方向是相同的，正向朝向流动的方向，肌球蛋白可能是沿着肌动蛋白纤维的（-）端向（+）端快速移动，一起细胞质的移动。胞质环流对于细胞的营养代谢具有重要作用，能够不断地分配各种营养物和代谢物，使它们在细胞内均匀分布。

4. 细胞运动

动物细胞从一个位置向另一个位置移动靠两种机制：一种是依靠运动器官：鞭毛和纤毛。另一种机制就是靠细胞质的流动使细胞产生移动，这种方式在固体支持物上进行的。

变形运动——单细胞的移动

原生动物中的变形虫，高等动物中的巨噬细胞和白细胞等没有鞭毛，纤毛等运动器官，但能够依靠细胞体的变化进行移动，较变形运动。通常要靠胞质环流形呈伪足，细胞沿着伪足形成的方向前进。细胞内流动的细胞质较内质，从尾部流向前进中的伪足。当液流到达伪足时，流动的细胞质分向两侧，并形成较硬的外质。期间，位于细胞后部的外质被破坏并向前方提供新的内质，由此产生内质和外质的循环转变，并引起细胞向前移动。细胞质由坚硬的凝质状态向可流动的液态转变的过程称为凝胶-溶胶转变。相反的过程叫溶胶-凝胶转变。

在变形运动中，肌动蛋白起了重要作用。实际上，凝胶-溶胶-凝胶之间的转变，单体是可溶胶的，而纤维是较硬的，流动性自然差。

细胞爬行

细胞爬行可以分为三个过程：首先是细胞前缘的扩展，这一步是由肌动蛋白的聚合作用引起的；第二步是扩展的前缘通过黏着斑的形成附着到附着层；第三是通过胞质溶胶向前流动和细胞尾部的收缩将洗吧向前推进，在细胞质收缩过程中，肌动蛋白纤维切割蛋白可能起了重要作用。

在起始阶段，细胞前缘的伸展需要形成暂时性的表面结构，在爬行的成为纤维细胞中形成扁平的片状伪足，而在其他类型的细胞中，伸展形成伪足有长而细、短而粗、或圆柱状等。伪足中都充满着肌动蛋白纤维。

细胞爬行的第二步，细胞伸展的部分必须同附着层紧密结合，这是通过形成黏着斑实现的。黏着斑的形成不仅将细胞与基质固定，同时也确定了细胞爬行的方向。

细胞运动过程中力产生的机制

细胞运动中力的产生有两种假说：一种是通过微丝的装配将质膜向前推进；另一种假说认为力的产生是由肌球蛋白和肌动蛋白相互滑动的结果。肌球蛋白I是细胞运动的主要发动分子，而肌球蛋白II可能帮助细胞与尾部附着层脱离并推动细胞前进。

5. 肌动蛋白和肌球蛋白II在胞质分裂中的作用

在细胞的有丝分裂后期进行的胞质分裂，主要是通过肌动蛋白和肌球蛋白形成的纤维束，并通过这种束状纤维形成的收缩环的收缩将细胞切割开，保护了子细胞的正常形态大小。

6. 肌动蛋白纤维对细胞形态的影响

大多数动物细胞基本上是球形的，造成这种形状的原因是动物细胞具有流动的细胞质和具有韧性的细胞质膜。但是，有些细胞具有高度不对称的形态，这种形态的形成需要肌动蛋白纤维的作用。因而肌动蛋白纤维能够成束，这样就会使细胞的某一部分向外突出，形成不对称结构。

7. 微丝参与胞吞与分泌

当一个吞噬细胞同一个将要被吞噬的颗粒结合时，肌动蛋白纤维很快聚集在已经被结合颗粒的细胞质膜下面。然后向细胞质扩展并将颗粒包围起来进行吞噬。

8. 限制膜蛋白的移动

由于激动蛋白纤维常常处于细胞质膜的下方作为膜骨架的成分，因而对膜蛋白的移动具有限制作用。