人教版生物教材必修1《分子与细胞》关于温度和pH对酶活性的影响，用两幅曲线图进行了描述。

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对于这两条曲线的理解，教材解释为：在最适宜的温度和pH条件下，酶的活性最高。温度和pH偏高或偏低，酶活性都会明显降低。过酸、过碱或温度过高，会使酶的空间结构遭到破坏，使酶永久失活。其实在实际教学过程中，还有几个深层次的问题需要关注。

1．pH偏高或偏低，酶活性明显降低的原因？

①过酸、过碱能使酶本身变性失活

②pH改变能影响酶分子活性部位上有关基团的解离。在最适pH时，酶分子上活性基团的解离状态最适于与底物结合，pH高于或低于最适pH时，活性基团的解离状态发生改变，酶和底物的结合力降低，因而酶反应速率降低。

③pH能影响底物的解离。可以设想底物分子上某些基团只有在一定的解离状态，才适于与酶结合发生反应。若pH的改变影响了这些基团的解离，使之不适于与酶结合，当然反应速度亦会减慢。

2．在一定温度范围内，酶活性随温度升高而升高的原因？

只要升高温度，反应物分子获得能量，使一部分原来能量较低分子变成活化分子，增加了活化分子的百分数，使得有效碰撞次数增多，故反应速率加大（主要原因）。当然，由于温度升高，使分子运动速率加快，单位时间内反应物分子碰撞次数增多反应也会相应加快（次要原因）。

3．超过最适温度，酶活性随温度升高而降低的原因？

化学本质为蛋白质的酶和核酶，遇热易变性失去活性。超过最适温度后，随温度的升高，一方面使酶促反应速度加快，但更主要的是它又使活性酶的浓度大为降低，因而总的结果是随着温度的升高而反应速度下降。

4．什么是酶的变性？

　　化学本质为蛋白质的酶受到物理或化学因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，次级键（如氢键、盐键、疏水键、范德华引力等）被破坏，蛋白质分子从原来有秩序的卷曲紧密结构变为无秩序的松散伸展状结构，即二、三级以上的高级结构被破坏，但由共价键（如肽键和二硫键）形成的一级结构没有被破坏。变性蛋白质的生物功能丧失。不过，蛋白质的变性作用，如不过于剧烈，蛋白质分子的内部结构变化不大，是一种可逆反应，如胃蛋白酶加热至80—90℃时，无消化蛋白质的能力，将温度再降到37℃，则它又可恢复消化蛋白质的能力。但随变性时间的增加，条件加剧、变性程度也加深，这样就达不到可逆的变性。

化学本质为核酸的酶受到温度、pH、离子强度、变性剂等因素影响，次级键——氢键断裂，空间结构破坏，生物学功能部分或全部丧失。