——对研究膜蛋白的进化提供了进一步的线索

清华大学生命科学学院施一公教授、医学院颜宁教授领导的研究组合作解析了甲酸（formate）通道FocA的高分辨率结构，研究结果11月26日以Article的形式发表于《自然》（Nature）。

 

甲酸是细菌在无氧呼吸条件下的主要代谢产物之一，发酵状态下，细菌体内积聚了大量的甲酸需要穿过内膜进一步代谢。甲酸同时还是古老微生物的重要碳源之一。尽管甲酸可以透过细胞内膜，但是大量甲酸的快速运输需要转运系统。FocA是在1994年被发现的甲酸转运蛋白，属于FNT家族，可以转运甲酸、亚硝酸等短链酸。FNT家族一直以来被认为是转运蛋白（transporter）。

 

施一公教授和颜宁教授的研究组合作历时两年成功解析了FocA的高分辨率原子结构，证明FocA是通道蛋白（channel），而非转运蛋白（transporter）。更为有趣的是，尽管FocA在氨基酸序列上与水通道蛋白（aquaporin）没有任何相似性，也不具备水通道的标志性序列，但是其结构高度相似。不同的是，所有已知的aquaporin蛋白都是四聚体，而FocA以梅花状的五聚体形式存在，并且不能够通透水分子。这是首次发现与水通道结构类似但没有序列同源性的其他家族蛋白。这一发现对于研究膜蛋白的进化提供了进一步的线索。【生化及芯片实验室建设、生物芯片科研合作、生物芯片技术合作、生物芯片等设备采购、技术转让与交流、芯片投融资服务，请联系：生命科学与医学服务中心暨虫洞（北京）卫生科技有限公司，戴天岩  主任、总经理，手机：13051069337，E-mail:davad311@126.com，msn:davad311@hotmail.com,qq:104974415。】