β-淀粉样蛋白（Aβ）肽由长而不溶的有序纤维组成，是淀粉样变性细胞外沉积的糖蛋白。 这些肽由膜蛋白，淀粉样蛋白前体蛋白（APP）通过两种蛋白酶，β-分泌酶和γ-分泌酶产生长度为39至43个氨基酸的裂解产物。 Aβ是具有亲水性N-末端结构域（残基1至28）和疏水性C-末端（残基29-40）的两亲性肽，后者对应于APP的跨膜结构域的一部分。 已知肽两端的异质性影响β-淀粉样肽的毒性。 淀粉样沉积物是不可溶的，这些斑块的核心成分是Aβ肽，其长度为39至42个氨基酸残基，分子量约为4kDa。 ß-淀粉样蛋白组装成原纤维是由无规卷曲到ß-薄片的构象转变和成核依赖性聚集过程引发的。