超氧化物歧化酶由Irwin Fridovich和Joe McCord首次发现，先前它们被认为是几个未知功能的金属蛋白质。是一种源于生命体的活性物质，能消除生物体在新陈代谢过程中产生的有害物质。对人体不断地补充SOD具有抗衰老的特殊效果。超氧化物歧化酶以多个常见形式存在：它们以铜和锌、或锰、铁、或镍作为辅因子。

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基本上所有的真核细胞的细胞内都含有带有铜和锌的超氧化物歧化酶（Cu-Zn-SOD）。例如，市场上销售的从牛红血球中纯化的Cu-Zn-SOD, EC  1.15.1.1。Cu-Zn-SOD是一个二聚体，分子量为32,500。两个亚基主要通过疏水和静电相互作用结合在一起。铜和锌则与活性位点上的组氨酸侧链形成配位键。

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 几乎所有的线粒体和许多细菌（如大肠杆菌）含有结合锰的超氧化物歧化酶（Mn-SOD）。例如，人类线粒体中的Mn-SOD，, EC  1.15.1.1。锰离子与三个组氨酸的侧链、一个天冬氨酸的侧链和一个水分子或羟基（取决于锰的氧化态）配位结合。 

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 大肠杆菌和其他一些细菌还含有结合铁的超氧化物歧化酶（Fe-SOD）：一些细菌只含Fe-SOD，另一些只含Mn-SOD，还有一些则两种都含有。例如，大肠杆菌中的Fe-SOD：, EC  1.15.1.1。Fe-SOD也被发现存在于植物的色素体中。Mn-SOD和Fe-SOD的活性位点具有同样类型的氨基酸与金属离子配位。 
 在高等植物中，不同形式的超氧化物歧化酶定位于不同的细胞区室中。Mn-SOD存在于线粒体和过氧化物酶体；Fe-SOD主要位于叶绿体，但在过氧化物酶体中也能够被检测到；CuZn-SOD则定位于原生质、叶绿体、过氧化物酶体和质外体（apoplast）中。 

除以上三种SOD外，最近Ni-SOD由Hong-DukYoun等人从链霉菌中发现了两种新的SOD取 Streptomycessp.IMSNU-1和 Strep.ColicolorATCC10147两种微生物的细胞质中分离提取。一种是含镍酶即Ni-SOD以镍离子作为活性中心，另一种是含铁和锌的酶即Fe/ZnSOD，它们均为四聚体，表观分子量分别是13KD和22KD，早在1996年,就已经有镍超氧化物歧化酶(Ni-SOD)的报道. 

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