不知道你们有没有想过？

      小时候看到蜘蛛侠手一弹便可以发射出强度大、灵活性高、伸展性好的蜘蛛丝，进而便可以飞檐走壁，济世救人。那么这些神奇而强大的蛛丝究竟是怎么生产的，又为什么能有如此强韧的性质呢？

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（图片来自于百度百科） 

一、蛛丝的成分和特性

       蜘蛛丝是丝腺的分泌物。虽然不同的丝腺生产不同种类的丝，但所有蛛丝的主要成分都是蛋白质，属于纤维蛋白的一种，蜘蛛丝的主要化学成分是甘氨酸、丙氨酸及小部分的丝氨酸，加上其它氨基酸单体蛋白质分子链构成。外观上又细又柔软的蜘蛛丝之所以具有极好的弹性和强度，其原因在于：一方面，蜘蛛丝中具有不规则的蛋白质分子链，这使蜘蛛丝具有弹性；另一方面，蜘蛛丝中还具有规则的蛋白质分子链，这又使蜘蛛丝具有强度。蛛丝在蜘蛛产生蛛丝的腺体内外存在形式是不同的，在腺体内成液浆状存在；但是当蛛丝被喷射出体内，则会变成固态蛋白状。例如：来自圆网蛛络新妇的丝纤维的分子量为30,000（Braunitzer和Wolff，1955）。该值是指丝腺内的液体丝; 固化丝线的分子量为200,000-300,000，约高10倍。从水溶性液体形式转变为不溶性的固体丝线的过程尚未完全了解，但显然多肽链的分子将它们的取向从可溶性的α-折叠（主要是分子内氢键）改变为不可溶的β-折叠（β-折叠成片状形式，分子间氢键）。从蚕蛾生产的蚕丝中可以知道，液态的α-纤维蛋白可以简单地通过拉动而转变成β-折叠。

      仔细观察蜘蛛丝可以发现，每条线实际上都是α链和β-折叠片状的复合结构（图1）。这些片材以手风琴式的方式堆叠，从而形成蛋白质晶状体; 它们嵌入松散排列的氨基酸的基质中（Vollrath，1992）。蛋白质晶状体负责丝线的强度，而无定形基质具有弹性特性（Gosline等，1984,1986; Xu和Lewis，1990）。一根丝的强度或弹性也取决于它的含水量（Work，1977; Work和Morosoff，1982; Edmonds和Vollrath，1992）。一根干丝线很硬，如果超过其长度的30%就会断裂。湿丝线具有很高的粘弹性，在断裂前可拉伸300%以上。在许多蜘蛛网中，我们发现组成基本框架的干硬细线和捕捉猎物的湿弹性丝线(Tillinghast et al., 1984; Tillinghast, 1987).

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 图（1）（a）蜘蛛丝的结构。丝的硬度是由氨基酸晶状体决定的（β-折叠），而弹性是由松散的α-螺旋决定的。（1992年Vollrath之后）（b）丝蛋白图。大多数蛋白纤维由许多重复构件（X，Y）组成; 每个单位含有10-50个氨基酸。末端区域由非重复区域组成。(After Römer and Scheibel, 2007.)

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图（2）蛛丝和其他物质的张力比较

       拉伸强度是材料在撕裂之前所承受的最大纵向应力的量度。很明显，蜘蛛丝比许多其他天然产品更强，约为钢的一半。（在1993年Vollrath的数据之后）

       蜘蛛丝的韧性略低于尼龙（Lucas，1964），但它的弹性是尼龙两倍高（31％对16％）。相比许多其他的自然和人工材料，蛛丝是相当出色的（图5.2）。就拉伸强度而言，它明显优于骨骼，肌腱或纤维素，并且还是最好的钢材的一半。

       蜘蛛丝蛋白具有非常罕见的氨基酸组成：具有短侧链的氨基酸（丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸）可构成超过50％的纤维蛋白（Peakall，1969; Work and Young，1987; Lombardi and Kaplan，1990）。大部分丙氨酸残基被掺入结晶β-折叠中，这些β-折叠说明丝的强度以及来自富含甘氨酸的Gly-II螺旋区域的贡献，而含脯氨酸的基序赋予拉伸性（Dong等人， 1991; Hayashi等，1999）。

       有趣的是，来自主要壶状腺的拉索丝既坚固又可伸长（35％），而粘性丝的轴向丝不太坚固但具有高度伸展性（200％）。来自腺泡状腺体的“包裹丝”只有拖丝强度的一半，但可以拉伸40％。拖丝以其特殊的韧性而闻名于世，但葡萄状腺丝甚至比人造的凯夫拉纤维强7倍（Hayashi et al，2004）。

二、 喷射蛛丝的腺体—丝腺

       所有的丝腺都位于腹部。每个腺体通向一个特定的纺器，以小插口的形式通向外部。每个丝腺均由腺体本体和细管组成。大多数腺体是梨形的，通常由一层上皮细胞组成。丝质以微小的蛋白质液滴的形式分泌到腺腔中，并可储存在腺体中间的袋状部位。通过腺管的挤压很可能是由于蜘蛛腹腔血流压力的增加，有时也可能是由于用后腿从丝管中主动提取丝。

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图（3）（a）蜘蛛Amaurobius暗蛛属的前纺器上的几个梨状腺。虽然大多数丝管表现出独特的末端孔隙，但有一个可以看到流出丝线的残余物（箭头）（b）跳蛛Marpissa蝇狮属的纺器的丝管。使用相差显微镜时，腺管内的丝线清晰可见。（照片：Erb。）

       从液体丝转变为坚实的丝线是不可逆转的。它与暴露于空气无关，但主要是通过离子交换和丝蛋白的平行排列来实现的：首先在管道系统内取出水，钠和氯化物，然后将丝蛋白排列并包装而相邻链之间形成氢键（例如5.7; Knight和Vollrath，2001; Heim等，2009）。最近，用X射线和中子小角散射研究了蛋白质水溶液向半结晶β折叠的转化（Martel等，2008）。第一步，如果蛛丝的正确参数（相关酶，纤维蛋白浓度，高pH值，离子组成）存在，那么长条状纤维蛋白分子(直径30-40 nm)会聚集成束(100 nm厚、260 nm长)。只有第二步开始，即聚合后，结构转换为富含β折叠的纤维蛋白。

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图（4）金丝蜘蛛Nephila络新妇属的丝腺。描绘了配对的一套丝腺的一半。（在1955之后）

      正如人们所预料的那样，最简单的丝腺腺体发生在古蜘蛛（Orthognatha纵螯类下目）中，它们通常只表现出单一的腺体类型（Palmer等，1982; Palmer，1985）。相比之下，至少有四种不同类型的丝腺存在于游猎蜘蛛中，甚至在高度发展的结网蛛中发现了更多（七八个）（HM Peters，1955; Mullen，1969; Richter，1970）。可见，在漫长的进化过程中，随着不同蜘蛛生存的环境各不相同，其对自己所要产生的蛛丝要求也不尽相同，因此对于腺体的不断完善也证明了进化的原则。

      下列腺体可以在形态学和组织学上被区分：壶状腺，葡萄状腺，管状腺，聚状腺，梨状腺和鞭状（或冠状）腺。每种类型的腺分泌一种不同类型的丝，具有其自身特有的特征（HM Peters，1982; Craig，1997年，2003年）。例如：管状腺为卵囊提供丝线，因此仅在雌性蜘蛛中发现。聚状腺是蜘蛛目的典型腺体; 它们为网的捕捉丝提供了粘合剂。

三、 蛛丝的应用

（1）     科学家们发现，添加少量某些金属（锌，钛，铝）使蜘蛛丝更坚韧，更有弹性（Lee等，2009）。例如，使用这种金属离子处理的牵引绳比正常牵引线需要多10倍的能量。虽然机制不是很清楚，但似乎蛋白质中的弱氢键被较强的金属键所取代。希望这种“改良”的天然纤维能在未来的生物技术中得到广泛的应用。

（2）     编码蜘蛛纤维蛋白的基因相应地长而反复(Hayashi和Lewis 2001)，使它们难以完全破译，但最近科学家实现了认识此基因的碱基排列顺序(Ayoub et al. 2007a,b)。在了解控制蛛丝合成的基因之后，可以通过将质粒转移到细菌，酵母，植物或宿主动物中来生物合成丝蛋白(Romer and Scheibel, 2007)。然而，在实际应用中，在这种体外蛛丝商业化应用之前，还需要克服一些障碍，比如优化蛋白质长度和生产足够数量的蛛丝。不过，除了重现蛛丝的精确体外表达之外，分子生物学家现在可以混合搭配来自不同生物的生物丝，甚至其他蛋白质的结构域，从而设计出具有新特性的新型丝质蛋白质。在未来，合成丝不仅可以纺成线，还可以变成扁平薄膜或膜，可广泛应用于生物医学(Scheibel, 2004)。

（3）在民间医学中，蛛丝作为伤口敷料已经有几个世纪的历史了。在现代医学中，蜘蛛丝最近被测试为一            种天然的（生物相容的）材料来引导神经纤维的再生。发现，神经鞘细胞(Schwann细胞)能迅         速粘附在丝线上（如图（5）），从而支持并引导神经纤维的再生。因此，在神经移植中加入蜘蛛丝纤         维被认为是一种很有前途的神经再生途径(Allmeling等人，2006,2008)。在另一种生物医学应用中，           蜘蛛茧丝被用于软骨再生(Gellnyck et al.， 2003)。一种新的生物材料，被称为“丝骨”(Oxford           Biomaterials)，目前正在开发中，一种由丝蛋白和骨骼矿物成分组成的复合材料将具有可吸收和承载           的特性。这种生物材料在人体中具有耐受性，移植后应逐渐被再生的骨组织所取代。

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图（5）蜘蛛丝可作为再生神经的指导线。（a）神经鞘细胞（sc）在20分钟内附着于丝纤维（S）上。（b）一小时后，这些鞘细胞沿着丝线的轴线卷绕并生长。（照片：Allmeling。）

没想到经常被人们忽视的蛛丝也有如此复杂的成分和巧妙的结构设计，并且在未来的医学和材料学领域，这些微小的细丝更加会将它们得天独厚的优势体现出来；除此之外，蛛丝经常出现在各大摄影杂志中，清晨的露珠、规则的形状都将这位大自然工匠的完美作品映衬的相得益彰，下面让我们来欣赏几张蛛丝的美丽图片吧！

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（上述图片均来自于《视觉中国》杂志）

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                                                                                           作者     李一璠